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植物光系统的结构与功能

花匠小妙招
2024-11-28 22:38

1. 介绍

人们认为，氧气光合作用大约在24亿年前开始 [1] ，并且由于大气中分子氧的积累和二氧化碳水平的相应降低，大大改变了地球上的生命。第一个含氧生物，即现代蓝细菌的祖先，通过一种仅部分被理解的过程，通过无氧光系统的进化获得了氧化水的能力 [2] 。能够利用光能从水中提取电子，产生高度还原的化合物以及高能化合物，叶绿体代谢利用它来固定二氧化碳，伴随产生O2分子，作为氧化反应的最终受体，即有氧呼吸。今天几乎所有生命形式都依赖于光合有氧生物将光能转化为化学能并产生分子氧的能力。光合作用在通过碳固定控制大气CO2浓度方面发挥了重要作用，这对于地球上的生命也具有根本重要性。

由于在光合作用的光照阶段(NADP+)，电子供体(水分子中的氧)和最终电子受体之间的氧化还原电位差异很大，因此祖先蓝细菌必须发展出使用两个系列光系统的能力。为了能够积累两个光子的能量。这些光系统称为Photosystem I和Photosystem II (分别为PSI和PSII)。它们被细胞色素的中间膜超复合b6F (细胞色素b6F) [3] [4] 和两个电子载体连接，这两个电子载流子是在PSII和Cyt b6f之间传输电子的脂溶性醌分子(质体醌)，以及含有铜的可溶性蛋白质质体转运蛋白，将Cyt b6f与PSI联系起来。

在绿色生物(Viridiplantae)中，大部分光被叶绿素a和b的光合色素吸收，其具有显著的物理化学性质，允许天线叶绿素中的有效光捕获和超快激发能量转移，导致量子和热力学效率。当光子被吸收时，叶绿素被激发至单重激发态(1Chl*)。除能量转移外，1Chl*失活的主要机制之一是其三重激发Chl的群体(3Chl*)通过系间跨越(ISC)，其涉及(激发的)电子自旋的反转。Chl的激发三重态可以与分子氧相互作用，分子氧是其基态的三重态，产生极其活泼的氧单线态，其可导致蛋白质，发色团和膜脂质的光氧化损伤。因此，所有这些因素(快速波动的环境和激发的Chls与氧的高反应性)对于土地定殖之前和期间光合作用过程及其规定的演变是重要的。

这两个光系统具有共同的组织，并在功能上分为两个主要部分：核心复合体，包含发生光化学反应的反应中心，以及增加光捕获能力的外围天线系统，但也参与调节光合作用过程 [5] [6] 。几十年来，大量的研究致力于理解植物的光合作用。因此，在本综述中，我们对光系统I和光系统II的结构和功能进行详细的归纳和描述，分析每个光系统的常见和具体方面，并提出需要进一步调查的开放式问题，以便更好地了解它们的功能。

2. 光系统I

光系统I是一种大的多亚基蛋白复合物，蓝藻(S. elongatus)的光系统I是三聚体，而植物的光系统I超复合物是一个单体，他的中心部分由异二聚体形成，嵌入光合类囊体膜中。它催化光诱导的电子从膜的内腔侧(类囊体内)的质体转运蛋白或细胞色素c6转移到膜的基质侧的铁氧还蛋白或黄素氧还蛋白 [7] [8] 植物PSI主要由两种膜复合物组成：1) 核心复合物，也称为RC复合物，其中发生大量光捕获和电荷分离反应；2) 光捕获复合物I (LHCI)，它作为一个额外的天线系统，通过收集太阳辐射并激发能量从天线颜料转移到初级电子供体P700，P700是叶绿素分子的二聚体 [9] [10] 。四个Lhca复合物(Lhca1-4)，四个LHCI子单元形成两个串联排列的二聚体(Lhca1-4，Lhca2-3)，呈一个半月形的带，停靠在RC的子单元侧。植物PSI的RC含有13种多肽(PsaA，PsaB，PsaC，PsaD，PsaE，PsaF，PsaG，PsaH，PsaI，PsaJ，PsaK，PsaL和PsaX)和大约100种叶绿素分子(如图1)。除了不存在于植物中的亚基PsaM之外，植物RC保留蓝细菌电子转移的位置和方向组分的所有跨膜螺旋，植物PSI的晶体模型显示，大多数RC叶绿素保留了与蓝细菌的PSI相同的位置和倾斜角 [11] [12] 。

Figure 1. Structural model of photosynthetic system I

图1. 光系统I的结构模型

2.1. 光系统I反应中心亚基

2.1.1. 核心亚基PsaA和PsaB

大亚基PsaA和PsaB是光系统I中最重要的亚基并且显示出强烈的序列同源性，构成了光系统I的中心部分，包含11个跨膜螺旋的膜蛋白，形成异二聚体。PsaA/PsaB的C末端区域被称为反应中心域 [13] [14] ，因为其结合绝大多数辅助因子用于光捕获以及辅因子参与电子转移反应，并显示出与PbRC中的RC核心亚基L和M以及光系统II中的RC核心亚基D1和D2的结构同源性 [13] [15] [16] [17] 。膜内在亚基PsaA和PsaB组成光系统I的异二聚体，子单元通过局部伪C2对称轴相关。从P700到FX的电子传递链(ETC)的组分(由六个叶绿素，两个叶绿醌和第一个[4Fe4S]簇组成)由PsaA和PsaB配位并且沿着局部伪C2轴定位。电子传递链被五个C末端跨膜α-螺旋包围，每个PsaA和PsaB (A/Bg到A/Bk)形成中央核心，而六个N末端跨膜α-螺旋，PsaA和PsaB各自以“二聚体三聚体”的形式排列。参与近端光捕获的Chla分子被组织成彼此平行的两层，并且分别位于膜的腔和基质侧附近，形成两个参与电子转移反应的辅因子。PsaA和PsaB的C末端结构域不仅结合电子传递链的辅因子，而且还参与协调天线系统的25个叶绿素(PsaA中有12个，PsaB中有13个)，PsaA和PsaB的N-末端结构域协调54个叶绿素(PsaA中28个，PsaB中26个)。

另外，亚基PsaA和PsaB的环区域形成光系统I的大部分腔表面，包含两个亲水性α-螺旋的PsaF的N-末端结构域位于PSI的该表面，在植物光系统I中，PsaF直接参与细胞色素c6与质体蓝素的对接 [18] 。同样的大多数胡萝卜素与PsaA和PsaB显示疏水相互作用，并在可溶性电子载体细胞色素c6与光系统I的对接中发挥重要作用，其重新还原主电子供体P700+。

2.1.2. 基质亚基PsaC，PsaD和PsaE

亚基PsaC，PsaD和PsaE不含有跨膜α-螺旋。它们位于复合体的基质侧，形成基质驼峰。它们与PsaA和PsaB的基质环区域紧密接触。亚基PsaC携带两个末端FeS簇FA和FB，并位于基质驼峰的中心部分。PsaD形成该驼峰的一部分，其最接近三聚体轴。PsaD的C端部分形成围绕PsaC的“钳位”。PsaE位于驼峰的一侧，远离三聚体轴。

PsaC是基质亚基中的主要亚基，从保守序列基序CXXCXXCXXXCP中提出亚基PsaC在两个末端FeS簇的协调中的作用 [19] ，亚基PsaC的结构与铁氧还蛋白有一定的关联 [20] ，两个结构之间的显着偏差是C-和N-末端，分别在PsaC中延长14个和2个残基，并且10个残基的延伸指向暴露于内部环区域中的推定的铁氧还蛋白/黄素氧还蛋白停靠位点。PsaC的C末端与PsaA/B和PsaD形成各种相互作用。该区域对PsaC正确组装到PS I复合物中很重要。

PsaD参与铁氧还蛋白的对接，研究结果表明交联复合物完全能够将电子从光系统I转移到铁氧还蛋白 [21] ，亚单位PsaD对于电子转移至铁氧还蛋白至关重要 [22] [23] [24] [25] 。PS I复合物中PsaD的主要结构基序是大的反平行的四链β-折叠，然后是第二个双链β-折叠。短环将第四个β-链连接到PsaD中唯一的α-螺旋。其主要部分埋在PsaC和PsaA之间，与两个亚基形成离子相互作用。短的反平行双链β-折叠将α-螺旋连接到PsaD最显着的部分；氨基酸D95到D123形成一个钳位，缠绕在PsaC上。PsaD与相邻亚基之间的大量相互作用表明PsaD对基质脊的稳定作用。

PsaE直接参与铁氧还蛋白的锚定 [26] [27] [28] ，在循环电子传递中发挥作用 [29] 。亚基PsaE显示出五链反平行β-折叠的紧密结构，连接链E-β2和E-β3的环E-β2β3指向铁氧还蛋白的推定对接位点，接近于PsaC的环插入，PsaE参与铁氧还蛋白和黄素氧还蛋白的对接，PsaE (环β1/β2)与部分膜整合子亚基PsaF的C末端区域之间也存在相互作用。

2.1.3. 小的膜整体亚基

从S. elongates [30] 的基因序列中鉴定出光系统I的六个小的内在膜蛋白成分：亚基PsaF (15 kDa)，PsaI (4.3 kDa)，PsaJ (4.4 kDa)，PsaK (8.5 kDa)，PsaL (16.6 kDa)和PsaM (3.4 kDa)。光系统I的第12个亚基，PsaX，其含有一个跨膜α-螺旋。所有小膜整体子单元位于子单元PsaA和PsaB的外围。小亚基的主要功能是天线系统的稳定和光系统I的四元结构。根据它们在复合物中的位置，小亚基可以分为两组：PsaL，PsaI和PsaM位于三聚光系统I复合物中相邻单体彼此面对的区域，而PsaF，PsaJ，PsaK和PsaX是位于光系统I的外露表面。

1) 内部亚基PsaL，PsaI和PsaM

PsaL位于“三聚化结构域”中靠近C3轴的位置，形成单体之间的大部分接触。N端环位于基质侧含三个小β链和一个α-螺旋。短腔环连接第一和第二跨膜α-螺旋。相应地，第二和第三跨膜α-螺旋通过短基质环连接。将C-末端折叠成位于腔中的短α-螺旋。添加Ca2+刺激PS I三聚体的形成。PsaL协调三个天线Chla并与类胡萝卜素形成疏水接触。

PsaI含有一个跨膜螺旋，位于PsaL和PsaM之间 [31] ，PsaI与PsaL接触并且稳定了三聚体形态，该子单元不绑定任何Chla，但与类胡萝卜素分子形成疏水相互作用 [32] 。

PsaI和PsaL在高等植物中的紧密相互作用的存在表明这些小亚基的排列是在进化过程中保守的基序。三聚体对于最佳光捕获至关重要，外部光捕获复合物LHCI和PsaL之间的紧密接触，证实了PsaL的功能是促进来自植物外部天线复合物的激发能量“输入” [33] 。

PsaM是光系统I的最小亚基，预计只含有一个跨膜α-螺旋 [30] 。该亚基仅在蓝藻光系统I中发现。迄今为止在植物光系统I的任何制备中均未发现该亚基。蓝细菌中缺失PsaM似乎对系统的稳定性和电子传递反应有间接影响 [31] 。它靠近单体/单体界面，位于PsaI和PsaB附近，N-末端位于管腔中，C-末端位于基质中。PsaM与类胡萝卜素分子形成疏水接触，并参与一个Chla的配位。

2) 远端亚基PsaF，PsaJ，PsaX和PsaK

PsaF是位于光系统I的腔侧的外在亚基，PsaF的结构由两个域组成，N-末端结构域位于复合物的腔侧，C末端结构域主要位于膜内侧，在α-螺旋纤维起皱后沿连到基质侧与PsaE形成接触 [34] 。PsaF仅含有一个跨膜α-螺旋Ff，接着是两个较短的疏水性α-螺旋Fg和Fh [35] ，疏水性α-螺旋Fh从基质侧进入膜，并在膜的前三分之一处结束，亲水性α-螺旋平行于膜平面。PsaF与几种类胡萝卜素形成疏水相互作用，保护脂质相中的类胡萝卜素和叶绿素。在蓝细菌中PsaF与藻胆体的外部天线系统相互作用，在植物中PsaF与光捕获系统直接接触，植物亚基PsaF被分离为具有LHCI蛋白的Chl-蛋白质复合物 [36] 。

PsaJ位置靠近PsaF，PsaJ的N末端位于基质中，C末端位于腔中。PsaJ含有一个跨膜α-螺旋。它结合三种叶绿素并与类胡萝卜素形成疏水接触。

PsaX被确定为光系统I中的第12个亚基，其结构模型包含29个残基，可能由于该部分结构是柔性的，在结构中未鉴定出六个基质上位于N末端的氨基酸。

PsaK位于光系统I复合物的外围，含有两个跨膜α-螺旋 [30] ，PsaK不与任何其他小膜内在蛋白质接触。PsaA是PsaK附近唯一的亚单位。蛋白质协调两个叶绿素并与类胡萝卜素形成接触。PsaG是植物特有的亚基，与PsaK具有序列相似性，这些蛋白具有相同的遗传起源 [37] 。可以推测，植物中的PsaG可能位于靠近PsaB的PS I复合体的相对位置 [38] 。

2.1.4. 光系统I天线系统

由四种多肽组成的外部天线，属于Lhc家族，命名为Lhca1-4，分子量在21到24 kDa之间 [39] [40] 。这些多肽通过与PsaF，PsaG和PsaK亚基的相互作用结合核心复合物的一侧 [41] [42] [43] 。LHCI蛋白协调Chl a，Chl b，叶黄素，紫黄质和少量β-胡萝卜素 [44] [45] 。PSI-LHCI超分子复合物的吸收光谱的特征在于叶绿素形式的存在，其以比RC更低的能量吸收。已经证明，在室温下，超过80%的能量以这些形式存在，并且必须在能量上转移以用于光合作用 [46] 。人们认为LHCI由两个部分组成：一个没有红色形式，一个是LHCI-680 (富含Lhca2和Lhca3)，另一个是红色形式，LHCI-730 (富含Lhca1和Lhca4)。

两个二聚体具有相同的Chl a/b比和相当类似的吸收光谱，这种相似性不仅限于吸收，而是延伸到大多数光谱性质，包括长波发射和荧光量子产率(F)。从功能的角度来看，PSI因此具有两个相同的天线单元，从而将伪二元对称性扩展到外部天线系统。

尽管光捕获代表了Lhca复合物的主要任务，但它们也参与了光保护：在高光条件下，它们可以充当“融合”并消散多余的能量，以最大限度地减少对核心复合物的光损伤 [47] 。在这方面，数据显示两种二聚体的功能性明显不同：光处理导致Lhca2/3的单体化而不是Lhca1/4的单体化。在PSI-LHCI中，Lhca2/3的单体化可能诱导二聚体从核心复合物中解离。在这种情况下，Lhca2/3不能将其激发能量转移到P700，这导致激发态寿命的增加，从而增加形成Chl三联体的可能性 [47] 。

3. 光系统II

光系统II是多亚基膜复合物，位于堆积的格拉纳区域 [48] [49] ，蓝藻中的光系统II超复合物包括RC蛋白D1和D2，天线亚基CP47和CP43，膜内在小亚基(PsbE，PsbF，PsbH-M，PsbN，PsbX，PsbY，PsbZ和PsbYcf12)和3个外在亚基(PsbO，PsbU和PsbV) (如图2)。

3.1. 光系统II反应中心亚基

光系统II的核心是由约25~30个亚基组成的多亚基复合物，亚基的确切数目似乎是物种特异性的。它们主要涉及光系统II的组装，修理和调节 [50] [51] 。大多数蛋白质亚基具有低(≤15 kDa)或非常低的分子量(≤5 kDa)。核心复合物内的催化中心由四个最大的膜内在亚基PsbA (D1)，PsbB (CP47)，PsbC (CP43)和PsbD (D2)组成。具体而言，D1和D2形成光化学RC，其负责电荷分离和电子转移，都包含五个跨膜螺旋的膜蛋白并形成异二聚体，全部相对于膜平面倾斜 [52] [53] ，并且CP47和CP43围绕D1-D2核心，具有类似的六个螺旋结构，充当内部天线蛋白，参与从外围天线到RC的光捕获和能量传输，并且D1-D2复合物与Cyt b559 (由PsbE和PsbF亚基组成)构成了光系统II复合体的中心，因为它在该光系统的光催化活性中结合大多数辅因子 [54] 。

其他膜内在小亚基包括PsbE，PsbF，PsbH-M，PsbTc，PsbW，PsbX和PsbZ。12个低分子量(MM)的跨膜亚基围绕反应中心，形成带状结构。除了具有两个螺旋的PsbZ之外，大多数这些亚基在结构上是保守的，具有单个跨膜螺旋。这些亚基对核心复合物的二聚化和稳定化以及核心复合物和外围天线复合物之间的关联都是必不可少的。另外，它们结合细胞色素b-559保护光系统II复合物免受光损伤。三个外在亚基PsbO，PsbP和PsbQ构成析氧复合物，其还包括CP43的腔结构域和D1的C末端结构域，屏蔽水分解机器。其中，PsbO稳定Mn络合物，而PsbP和PsbQ参与优化钙和氯离子物理浓度下的析氧。

3.2. 天线系统

外部天线系统由单体色素–蛋白质复合物组成，光系统II核心和三聚体LHCII直接接触。植物LHCII占叶绿体膜中总蛋白质的约30%，代表地球上最丰富的膜蛋白 [55] [56] 。LHCII作为由Lhcb1，Lhcb2和Lhcb3构成的异源三聚体。每个多肽跨越类囊体膜三次，其C末端位于腔侧 [57] 。LHCII复合物对光合作用和叶绿体形成是至关重要的。

第一个功能，LHCII异源三聚体通过次天线亚基Lhcb4 (CP29)，Lhcb5 (CP26)和Lhcb6 (CP24)与光系统核心复合物连接。在菠菜PSII-LHCII超复合物中，两个LHCII异源三聚体与两个CP26蛋白从两侧侧接核心二聚体复合物 [58] 。植物中主要类型的超复合物的结构为C2S2M2(C：PSII核心复合物；S：强结合的LHCII；M：中等结合的LHCII)，这个超复合物中有四个LHCII三聚体，其中两个强结合的LHCII三聚体(S2)以及CP26和CP24，以及中等结合的三聚体(M2)与CP29一起包含电子传输的核心复合体 [59] [60] 。

第二个功能，LHCII三聚体的基质表面带负电荷，而其N末端前15个残基含有4个带正电荷的残基。这种引人注目的电荷模式类似于“类Velcro”模式，保证了LHCII三聚体在相邻类囊体膜中的非特异性相互作用，这对于叶绿体形成是必不可少的。Lhcb1的组成型表达强有力地增加了转基因烟草植株中的格拉纳堆积 [61] ，而打击Lhcb1和Lhcb2对形成基粒叠层的妨碍 [62] [63] [64] 。

PSII-LHCII超复合物中的辅助因子对于此超复合物发挥适当功能是必不可少的。辅因子主要包括叶绿素，类胡萝卜素，脂质等，在高等植物C2S2M2PSII-LHCII超复合物中，总共有105个叶绿素分子，28个β-胡萝卜素和叶黄素，一个血红素，一Mn4CaO5簇，一个质体醌和许多脂质。有趣的是，LHCII单体显示出与CP29相同的氨基酸序列和结构相似性，然而，它们结合的叶绿素的类型，数量和位置有显著差异 [56] [65] [66] 。作为最大的发色团结合的天线亚基，LHCII含有吸收不同波长660 ± 20 nm的太阳辐射的Chls。

Figure 2. Structural model of plant photosystem II

图2. 植物光系统II的结构模型

4. 展望

在这篇综述中，我们总结了植物光系统的一些特征，它们是高度有组织的色素蛋白超复合物，可将光能转化为化学能并维持地球上的生命。这两个光系统结合相似的辅因子，具有一些相似的亚基并暴露于相同的环境，因此它们具有许多共同的宏观特性。然而，由于必须催化不同的反应，在进化过程中，已经调整了与两个光系统结合的辅助因子的性质，以便能够串联工作。PSII和PSI是可能在最强氧化(PSII)和最低还原(PSI)氧化还原电位下运行的酶。

尽管现在可以获得关于植物光系统中激发能量转移和电子转移机制的非常详细的信息，但是关于这些超复合物如何达到其最大的光化学效率(总是超过80%)的许多细节仍然是未知的。此外，导致在自然波动的光环境下，特别是在整个超复合物水平上调节光系统活性的详细机制仍有待阐明。