关于菠萝蛋白酶的简介
关于菠萝蛋白酶的简介
菠萝蛋白酶又称菠萝酶。由菠萝汁、皮等提取的巯基蛋白酶。浅黄色无定形粉末，微有特异臭。分子量33000。对酪蛋白、血红蛋白、BAEE的最适pH值是6～8，对明胶是pH值5.0。酶活性受重金属抑制。略溶于水，不溶于乙醇、丙酮、氯仿和乙醚。它优先水解碱性氨基酸(例如精氨酸)或芳香族氨基酸(例如苯丙氨酸、酪氨酸)的羧基侧上的肽链，选择性水解纤维蛋白，可分解肌纤维，而对纤维蛋白原作用微弱。可用于啤酒澄清、药用助消化和抗炎消肿。......阅读全文
胰蛋白酶的药理作用
胰蛋白酶为肽链内切酶，对精氨酸和赖氨酸肽链具有选择性水解作用，可使天然蛋白、变性蛋白、纤维蛋白和黏蛋白等水解为多肽或氨基酸。由于血清中含有非特异性抑肽酶，故胰蛋白酶不会消化正常组织，而能分解黏痰、脓性痰等黏性分泌物，能促进抗生素、化疗药物向病灶渗透。
顶体蛋白酶的作用机理
当卵子和精子都成功地被输送到受精部位时，精子的头部一旦接触到卵子表面时，位于其头部顶端的细胞器之一的顶体就随之发生顶体反应，由顶体部分伸长为顶体丝，并分泌出多种酶蛋白，即顶体蛋白，顶体蛋白溶解卵膜，使精子头部穿透卵的放射冠和透明带，而进入卵子，完成受精过程。
颌下腺蛋白酶的基本信息
中文名称颌下腺蛋白酶英文名称submaxillary gland protease定 义编号：EC 3.4.21.35。由颌下腺分泌的丝氨酸蛋白酶，属于组织激肽释放酶。应用学科生物化学与分子生物学（一级学科），酶（二级学科）
弗林蛋白酶的基本信息
中文名称弗林蛋白酶英文名称furin定 义编号：EC 3.4.21.75。因其基因(fur)位于原癌基因fes/feps的上游而得名。是一种外泌途径中主要的蛋白质转化酶，定位于高尔基体外侧的网络中。催化切割原蛋白中的Arg-Xaa-Yaa-Arg羧基端肽键(Xaa为任意一种氨基酸，Yaa为Arg或
链霉蛋白酶的基本信息
链霉蛋白酶是从链球菌（Streptomyces griseus）中分离到的一种丝氨酸酶和酸性蛋白酶的混合物。
链霉蛋白酶的基本信息
链霉蛋白酶是从链球菌（Streptomyces griseus）中分离到的一种丝氨酸酶和酸性蛋白酶的混合物。
组织蛋白酶的合成简介
目前人的组织蛋白酶主要分为两大亚族，一种是组织蛋白酶L 类的蛋白酶或称ERW FNIN 模体蛋白酶, 主要包括组织蛋白酶L (Cat-L ，下同)、V 、K 、S 和H；另一种为只包括Cat-B 的组织蛋白酶B 类蛋白酶。组织蛋白酶都是由无活性的前体酶原(preprocathepsin) 水解而成，
木瓜蛋白酶的催化机制
木瓜蛋白酶的剪切肽键的机制包括：在His-159作用下Cys-25去质子化，而Asn-158能够帮助His-159的咪唑环的摆放，使得去质子化可以发生；然后Cys-25亲核攻击肽主链上的羰基碳，并与之共价连接形成酰基－酶中间体；接着酶与一个水分子作用，发生去酰基化，并释放肽链的羰基末端。
木瓜蛋白酶的生产方法
由木瓜的未成熟果实，经提取乳液、凝固、沉降、干燥而成粗制品。一般工业上以粗制品的应用为主。木瓜蛋白酶韵生产方法有三种，分别是直接热风烘干法、喷雾干燥法及膜分离冻干法。直接烘干生产方法较简单、快速，但生产出来的成品只是粗酶，杂质多、色泽差且微生物超标，酶活力也较低，只有60万～80万单位/g。多为个体
木瓜蛋白酶的应用介绍
木瓜蛋白酶在医药、食品、饮料、化学试剂、饲料、纺织化妆品等方面都有广泛的应用，开发前景广阔。食品工业在食品行业中，木瓜蛋白酶可用于肉类嫩化、啤酒澄清、饼干松化等用途。 木瓜蛋白酶在啤酒中的应用引起啤酒冷藏混浊时主要原因是啤酒中的蛋白质极易与多元酚结合成大分子的复合物。利用啤酒澄清剂中的木瓜蛋白酶对形
无花果蛋白酶的生产方法
由无花果 (Ficus sp.)树的胶乳和不成熟的果实乳汁用pH值4.0的水进行抽提，在乙二胺四乙酸(EDTA)存在下用硫酸铵进行盐析(二次)，再用食盐盐析二次而成。得率约11%。一个绿的重10～15g的无花果，可含有100～150mg商业性无花果蛋白酶。经阳光干燥后仅存活力约12%，100℃烘干的
钙蛋白酶的基本信息
钙蛋白酶是一种降解蛋白的酶，主要是对肌肉各种蛋白的降解。calpain把肌原纤维中的蛋白进行降解，故而肌纤维被降解，骨骼肌的剪切力降低，肉的嫩度提高，是对肉品质起重要作用的一种依赖钙离子的蛋白酶。calpain活性受肌细胞中钙离子的浓度影响，钙离子可以激活此蛋白，根据激活此种蛋白所需的钙离子浓度ca
胃蛋白酶的基本信息
胃蛋白酶（英文名称：Pepsin）是一种消化性蛋白酶，由胃部中的胃粘膜主细胞（gastric chief cell）所分泌，功能是将食物中的蛋白质分解为小的肽片段。主细胞分泌的是胃蛋白酶原，胃蛋白酶原经胃酸或者胃蛋白酶刺激后形成胃蛋白酶，胃蛋白酶不是由细胞直接生成的。
胃蛋白酶的临床意义
胃蛋白酶原由胃底主细胞分泌，在pH1.5～5.0条件下，被活化成胃蛋白酶，将蛋白质分解为胨，而且一部分被分解为酪氨酸、苯丙氨酸等氨基酸。 胃液胃蛋白酶测定可用于鉴别神经性低酸症和胃性低酸症，当胃酸过少或缺乏时，前者胃蛋白酶的含量有时正常而后者盐酸与胃蛋白酶同时缺乏。一般认为胃性低酸症是由于胃粘膜的重
金属蛋白酶的功能
这种酶在纯化过程中始终保留定量金属离子，用一般方法不能将其除去。但如纯化过程中有螯合剂如EDTA等存在时，也会失去金属离子从而失去酶活性。只有再将这种离子加入才能恢复其活性。
锌蛋白酶的来源与分布
植物正常含锌量为25～150mg·kg-1（干重）。其含量常因植物种类及品种不同而有差异。植物各部位的含锌量也不相同，一般多分布在茎尖和幼嫩的叶片中。据中国科学院植物研究所的试验结果表明，正常番茄植株顶芽含锌量最高，叶片次之，茎最少；整个植株中锌的分布呈由下而上逐渐递增的趋势。植物根系的含锌量常高于
蛋白酶的基本功能
蛋白质是生命功能的体现者，而蛋白酶体直接影响某些蛋白质的更新，其中包括错误折叠蛋白和许多在生命活动中起重要作用的蛋白质，如p53、cyclin 等，显然这些蛋白质数量的调节会直接影响相关的生物学功能。蛋白酶体的功能涉及细胞周期控制、细胞凋亡、应激反应、DNA修复、基因转录、抗原提呈、信号转导、癌症、
角蛋白酶的应用前景
微生物中纯化的角蛋白酶活性很强，可以水解多种难降解的纤维蛋白类，如胶原蛋白、弹性蛋白和角蛋白。因此角蛋白酶具有广泛的应用前景。1、 在农业上，微生物产生的角蛋白酶能使角蛋白降解为多肽和氨基酸，可以用于制造有机肥料，这种有机肥料不仅解决了国内能源紧缺的难题，还降解了污染源，大大改善了环境。在这方面，对
胃蛋白酶原的基本信息
胃蛋白酶原（pepsinogen），由泌酸腺的主细胞合成，在胃腔内经盐酸(HCL)或已有活性的胃蛋白酶(pepsin)作用变成胃蛋白酶，将蛋白质分解成膘、胨及少量多肽。该酶作用的最适pH为2，进入小肠后，酶活性丧失。
弹性蛋白酶原的基本信息
中文名称弹性蛋白酶原英文名称proelastase定 义弹性蛋白酶的无活性前体。应用学科生物化学与分子生物学（一级学科），酶（二级学科）
胰蛋白酶原的基本信息
胰蛋白酶原trypsinogen 为胰蛋白酶的前体。在胰脏中合成，存在于胰液里，分泌到十二指肠中，通过十二指肠粘膜中的肠激酶的作用，在6位赖氨酸和7位异亮氨酸之间切断。从N端到第6位置之间的肽链（H-val-Asp4－Lys-OH）切断时便出现活性（如牛）。这种激活作用也可以通过胰蛋白酶的自我催化反
胃蛋白酶原的基本信息
胃蛋白酶原由胃腺主细胞分泌，经盐酸的作用而激活成为具有水解蛋白作用的胃蛋白酶。在人类胃液中，胃蛋白酶将蛋白质水解为胨、少量的氨基酸(酪氨酸、苯丙氨酸)和多肽。应用电泳分析可将人类胃黏膜产生的胃蛋白酶原分为7种，在免疫上可分为两组，胃蛋白酶原1-5是第Ⅰ组，6-7是第Ⅱ组。第Ⅰ组仅见于胃底和胃体腺，第
胃蛋白酶原的临床意义
异常结果： (1)升高：十二指肠溃疡、甲状腺功能亢进症、库欣综合征(肾上腺皮质功能亢进)。 (2)降低：胃癌、巨幼细胞性贫血(恶性贫血)、垂体功能减退、甲状腺功能减退症(黏液性水肿)、胃切除。需要检查的人群：有腹部疼痛、疲乏无力，怕热多汗，皮肤潮湿，多食善饥，体重显著下降等症状的人群。
抗胰蛋白酶的作用机制
α1-AT具有较强的血管通透性,在肺组织中的浓度较其它丝氨酸蛋白酶抑制因子或α2-巨球蛋白的浓度高,而且对NE的专一性更强,因而它主要抑制肺脏中弹性蛋白酶的活性,保护肺部不受弹性蛋白酶的酶解损伤。α1-AT抑制蛋白酶的过程是一个自毁模式的反应过程,α1-AT除了被其捕获的蛋白酶缓慢裂解外,同时α
关于胃蛋白酶原的代谢介绍
通常情况下，约有1%的PG透过胃黏膜毛细血管进入血液循环，进入血液循环的PG在血液中非常稳定。血清PG I和PG II反映胃黏膜腺体和细胞的数量，也间接反映胃黏膜不同部位的分泌功能。当胃黏膜发生病理变化时，血清PG含量也随之改变。因此，监测血清中PG的浓度可以作为监测胃黏膜状态的手段。 胃蛋白
概述组织蛋白酶的合成
目前人的组织蛋白酶主要分为两大亚族，一种是组织蛋白酶L 类的蛋白酶或称ERW FNIN 模体蛋白酶, 主要包括组织蛋白酶L (Cat-L ，下同)、V 、K 、S 和H；另一种为只包括Cat-B 的组织蛋白酶B 类蛋白酶。 组织蛋白酶都是由无活性的前体酶原(preprocathepsin) 水
枯草杆菌蛋白酶的结构
枯草杆菌蛋白酶的结构已通过X射线晶体学确定。成熟的形式是一种含有275个残基的球状蛋白质，带有几个α螺旋和一个大的β折叠片。N端包含一个I9前肽结构域（InterPro：IPR010259），它有助于枯草杆菌蛋白酶的折叠。域的蛋白水解去除激活酶。它在结构上与丝氨酸蛋白酶的糜蛋白酶族无关，但在活性位点
谷氨酸蛋白酶的概念
谷氨酸蛋白酶是一组在活性位点内含有谷氨酸残基的蛋白水解酶。这种类型的蛋白酶于2004年首次被描述，并成为第六种催化类型的蛋白酶。这组蛋白酶的成员以前被认为是一种天冬氨酸蛋白酶，但结构测定表明它属于一个新的蛋白酶家族。这组蛋白酶的xxx个结构是scytalidoglutamicpeptidase，其活
谷氨酸蛋白酶的属性
这些酶是酸性蛋白酶；例如，当使用酪蛋白作为底物时，eqolisin在pH2.0时最活跃。Eqolosins更喜欢P1位点的大氨基酸残基和P1'位点的小氨基酸残基。蛋白酶的一个特征是它对胃蛋白酶抑制素和S-PI（乙酰胃蛋白酶抑制剂）不敏感，它以前被归类为“胃蛋白酶抑制剂不敏感的羧基蛋白酶”。
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