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生物化学.doc

花匠小妙招
2024-11-27 02:42

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1、生物化学各章知识重点目录吴亮生物技术第一章糖类知识重点一、糖类的存在二、糖类的生理功能三、糖的定义四、糖类的命名及分类五、 D葡萄糖、D果糖六、旋光异构七、不对称碳原子八、构型与构象九、 Fischer投影式十、单糖结构（葡萄糖分子的结构反应）十一、旋光异构体数目（碳原子与糖类名称）十二、变旋与缩醛反应十三、 A和B异头物十四、吡喃糖和呋喃糖十五、单糖构象十六、单糖的性质（化学性质反应：异构化、氧化、还原、糖脎、成酯成醚、糖苷、脱水、高碘酸氧化、糖链的延长和缩短）十七、重要的单糖（单糖、单糖磷酸酯、糖醇、糖酸、脱氧糖、氨基糖、糖苷）十八、寡

2、糖十九、常见的二糖（蔗糖、乳糖、麦芽糖、a-a-海藻糖、纤维二糖、龙胆二糖；三糖：棉子糖）二十、多糖（同多糖：淀粉、糖原. 杂多糖：果胶物质、琼脂.）二十一、细菌杂多糖（细胞壁、肽聚糖、磷壁酸、脂多糖、荚膜多糖）二十二、糖蛋白及其糖链；糖肽连键类型；糖链的分类；糖链的生物学功能、糖链识别、糖链与糖蛋白的生物学活性、血型物质、凝集素二十三、 1、糖胺聚糖（透明质酸HA、硫酸软骨素CS、硫酸皮肤素DS、硫酸角质素KS、硫酸乙酰肝素HS、肝素Hp） 2、蛋白聚糖（大分子聚集型胞外基质蛋白质、小分子富含亮氨酸胞外基质蛋白聚糖、跨膜保内蛋白聚糖、蛋白聚糖聚集体）二十四、糖链的结构分析 1

3、、一般步骤 2、用于糖链结构测序的一些方法第二章脂质知识重点一、脂质的定义二、脂质的分类三、脂质的生物学作用四、脂肪酸（种类、结构特点、理化性质、乳化作用、必需多不饱和脂肪酸、类二十烷碳）五、三酰甘油和蜡（皂化值、乙酰值、酸值）六、脂质过氧化作用（自由基、活性氧、自由基链反应）七、脂质过氧化的化学过程八、脂质过氧化作用对机体的损伤九、抗氧化剂的保护作用十、磷脂：甘油磷脂十一、几种常见的甘油磷脂十二、鞘磷脂十三、糖脂十四、萜十五、类固醇十六、脂蛋白（分类：乳糜微粒、极低密度脂蛋白VLDL、中间密度脂蛋白IDL 低密度脂蛋白LDL、高密度脂蛋白HDL）十七、

4、脂质的提取、分离、分析 1、提取步骤 2、脂质的色谱分离 3、混和脂肪酸的气液色谱分析 4、脂质结构测定第三章氨基酸知识重点一、氨基酸的内在性质二、蛋白质的水解三、 a氨基酸的一般结构四、氨基酸的分类1、脂肪族氨基酸（中性、含羟基或硫、酸性、碱性）2、芳香族氨基酸3、杂环族氨基酸五、氨基酸根据R基的分类六、不常见的蛋白质氨基酸七、非蛋白质氨基酸八、氨基酸的碱性化学1、兼性离子形式2、氨基酸的解离3、氨基酸的等电点4、氨基酸的甲醛滴定九、氨基酸的化学反应1、aNH2参加的反应(与HNO2反应、与酰化试剂反应、烃基化反应、西佛碱反应、脱氨基反应）2、 aCOOH参加的反应（成盐成酯反应

5、、成酰氯反应、脱羧基反应、叠氮反应）3、aNH2和aCOOH共同参加的反应（茚三酮反应、成肽反应）4、R基参加的反应（酪、组、精、色、蛋、半胱、胱）十、氨基酸的光学活性和光谱分析1、氨基酸的光学活性和立体化学2、氨基酸的光谱性质（紫外吸收光谱、核磁共振波谱）十一、氨基酸混合物的分析分离 1、分配层析的一般原理 2、分配柱层析 3、纸层析 4、薄层层析 5、离子交换层析 6、气液层析 7、高效液相层析第四章蛋白质的共价结构知识重点一、蛋白质和核酸是构成细胞内原生质的成分二、蛋白质的化学组成三、蛋白质的分类四、蛋白质分子的形状的大小五、蛋白质构象六、蛋白质结构的组织层次七、蛋

6、白质的功能多样性八、肽的结构及理化性质；天然存在的活性肽九、蛋白质一级结构的测定 1、蛋白质测序的一半步骤 2、N末端和C末端氨基酸残基的鉴定 3、二硫桥的断裂 4、氨基酸组分的分析 5、多肽链的部分裂解和肽段混合物的分离纯化 6、肽段氨基酸序列的测定 7、肽段在多肽链中次序的决定 8、二硫桥位置的确定 9、蛋白质测序举例（胰岛素） 10、蛋白质序列数据库十、蛋白质的氨基酸序列与生物功能 1、同源蛋白质的物种差异与生物进化（同源蛋白质、细胞色素C、系统树）2、同源蛋白质具有共同的进化起源 3、血液凝固与氨基酸序列的局部断裂（血液凝固途径、血线蛋白溶解系统）十一、肽和蛋白质的人工合成 1、

7、肽的人工合成（氨基、羧基保护基；侧链活泼基团保护基） 2、活化羧基与氨基形成肽键（酰氯、叠氮、活化酯、混合酸酐） 3、接肽缩合剂DCC 4、胰岛素人工合成 5、固相肽合成（笔记第32页）第五章蛋白质的三维结构知识重点一、决定蛋白质行使其功能的三个因素。二、研究蛋白质构象的方法。（X射线衍射技术）三、研究溶液中蛋白质构象的光谱学方法1、紫外差光谱法（红移、蓝移）2、荧光与荧光偏振3、圆二色性4、核磁共振5、其他方法四、稳定蛋白质三维结构的作用力氢键、范德华力、疏水作用、离子键、弱相互作用五、多台珠帘折叠的空间限制1、酰胺平面与-碳原子的二面角（和）2、可允许的和的值：拉氏构象图六、

8、二级结构：多肽链折叠的规则方式螺旋、折叠片、转角、无规卷曲七、纤维状蛋白质1、-角蛋白 2、丝心蛋白 3、胶原蛋白 4、弹性蛋白 5、肌球蛋白和肌动蛋白、原肌球蛋白 6、超二级结构（、）7、结构域八、球状蛋白与三维结构九、膜蛋白的结构1、膜内在蛋白2、脂锚定膜蛋白十、蛋白质折叠和结构预测1、蛋白质的变性2、氨基酸序列规定蛋白质的三维结构3、蛋白质折叠的热力学4、蛋白质折叠的动力学5、蛋白质结构预测十一、亚基缔合与四级结构1、基本概念2、四级缔合的驱动力3、亚基相互作用方式4、四级结构的对称性5、四级缔合在结构与功能上的优越性第六章蛋白质结构与功能关系知识重点一、配体的含义二、肌红蛋

9、白的结构功能（Mb） 1、肌红蛋白的三级结构 2、辅基血红色 3、O2与肌红蛋白的结合 4、氧结合曲线三、血红蛋白的结构与功能（Hb）1、血红蛋白的结构2、氧结合引起血红蛋白构象改变3、氧结合曲线4、H+ 、CO2和BPG对血红蛋白氧结合的影响（Bohr效应）四、血红蛋白分子病：遗传性疾病1、镰刀形细胞贫血病2、地中海贫血病五、免疫系统和免疫球蛋白1、免疫系统2、免疫系统识别自我与非我3、在细胞表面的分子相互作用引发免疫反应4、免疫球蛋白的结构与类别（L链、H链；IgG、 IgA、 IgM、 IgD、 IgE、） 5、基于抗原抗体相互作用的生化分析方法 a、抗体抗原沉淀反应 b、ELISA酶联

10、免疫吸附测定 c、免疫印迹（Western印迹）测定6、制备单克隆抗体的步骤六、肌球蛋白丝、肌动蛋白丝、肌肉收缩1、肌纤维结构2、肌原纤维由粗丝和细丝组成3、骨骼肌的相关蛋白质4、肌肉收缩机制：肌丝滑动模型七、蛋白质结构与功能的进化第七章蛋白质的分离、纯化和表征知识重点一、分离纯化蛋白质的依据二、蛋白质的酸碱性质三、蛋白质分子的大小和形状1、根据化学组成来测定最低相对分子质量2、渗透压法测定相对分子质量3、蛋白质的扩散和扩散系数4、沉降分析法测定相对分子质量（沉降速度法、沉降平衡法）5、凝胶过滤法测定相对分子质量6、SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定相对分子质量7、蛋白质分子的形状（

11、最精确测定方法：X射线衍射晶体结构分析）四、蛋白质胶体性质与蛋白质沉淀 1、蛋白质胶体性质2、蛋白质的沉淀（盐析、有机溶剂、重金属盐、生物碱及酸类、加热变性）五、蛋白质分离纯化的一般原则1、分离纯化的目的2、分离纯化的一般步骤：前处理、粗分级分离、细分级分离、结晶六、蛋白质分离纯化的方法 1、根据分子大小的不同的纯化方法（透析、超过滤、密度梯度离心、凝胶过滤）2、利用溶解度差别的纯化方法（等电点和PH控制、盐溶和盐析、有机溶剂、温度） 3、根据电荷不同的纯化方法（电泳、PAGE、毛细管、等点、层析聚焦、离子交换） 4、利用选择性吸附的纯化方法（羟磷灰石层析、疏水作用层析）5、利用对配体的特异生

12、物学亲和力的纯化方法（亲和层析）6、高效液相层析和快速蛋白质层析七、蛋白质含量测定和纯度鉴定1、测定蛋白质总量的方法凯氏定氮法、双缩脲法、Lowry法、紫外吸收法、Bradford法、胶体金测定法2、蛋白质的纯度鉴定物理方法：电泳、沉降、HPLC、溶解度分析方法第八章酶通论知识重点一、酶催化作用的特点1、酶与一般催化剂的比较2、酶作为催化剂的特点 a、酶易失活 b、高效催化效率 c、高效专一性 d、酶活性受到调节和抑制二、酶的化学本质及组成1、酶的化学本质：蛋白质几个证明酶是蛋白质的依据2、酶的化学组成单纯蛋白质、缀合蛋白质、辅酶、辅基、全酶3、根据酶蛋白质特点的分类单体酶、寡聚酶、多酶复合体三、酶的命名和分类 1、习惯命名法 2、国际系统命名法 3、酶的编号 4、六大类酶的特征及举例 a、氧化还原酶类（氧化酶A2H +O2A+H2O2；脱氢酶A2H+BA+B2H) b、转移酶类（AX+BA+BX) c、水解酶类（A-B+HOHAOH+BOH) d、裂解酶类（ ABA+B) e、异构酶类（AB） f、连接酶类（A+B+ATPAB+ATP+Pi/AB+AMP+P Pi）四、酶的专一性 1、专一性：结构专一性；立体异构专一性 2、关于酶的专一性的假说：锁与钥匙的学说；诱导契合假说五、酶的活力测